Mechanismen der Signalerzeugung von PEP7: Erforschung regulatorischer Prozesse bei der Reifung von PEP7 und bei der Aktivierung des SIRK1/QSK1 Rezeptorkomplexes

01.04.2024 bis 31.03.2027

Pflanzen haben als sessile Organismen sehr effiziente Systeme entwickelt, die es ihnen erlauben innerhalb kurzer Zeit auf Veränderungen der Umweltbedingungen zu reagieren. Die jeweiligen Reaktionen erfolgen im Einklang mit dem metabolischen Status der Pflanze. Ermöglicht wird dies durch eine Vielzahl an Rezeptorkinasen, die in der Plasmamembran verankert sind und unter anderem durch eine Vielzahl and kleinen Signalingpeptiden aktiviert werden können. Das Zusammenspiel von kleinen Signalingpeptiden und Rezeptorkinasen ist sehr komplex und besteht einerseits aus der Reifung des Signalingpeptids aus einem Vorläufer, und andererseits aus Prozessen an der Plasmamembran, die zur Aktivierung der zugehörigen Rezeptorkinase führen. Hierbei deutet sich an, dass Rezeptoren und Corezeptoren bereits als Komplexe vorligen und sich bei Aktivierung Verschiebungen in den Membrannanodmänen vollziehen, die dann zur Aktivierung des Signalkaskade führen.
Die Rezeptorkinase SIRK1 wird aktiviert be externen Verändrungen der Saccharosekonzentration und führt zur Phosphorylierung von Aquaporinen. SIRK1 interagiert mit dem Corezeptor QSK1. Im letzten Jahr konnnte die beiden Antragsteller den Liganden, PEP7, zu dem SIRK1/QSK1 Rezeptorsystem identifizieren. In diesem Projekt soll das klar definierte System aus Ligand (PEP7), Rezeptor (SIRK1) und Corzeptor (QSK1), sowie substrat (aquaporin PIP2;4) genutzt werden, um Mechanismen der Signlagenerierung und Rezeptoraktivierung näher zu erforschen. Hinsichtlich der Signalgenerierung von PEP7 aus dem Vorläuferpeptid zeichnet sich ab, dass dieser Prozess möglicherweise durch Phosphorylierung des Propeptids reguliert ist. Ein Ziel des vorliegenden Projektes ist es daher, die Rolle der PROPEP7-Phopshorylierung zu untersuchen und Kinasen zu identifizieren, die an dieser Phosphorylierung beteiligt sind. Die Aktivierung des SIRK1/QSK1 Komplexes an der Plasmamembran benötigt da sekretierte PEP7. Dennoch ist noch unverstanden, wie genau PEP7 zur Aktivierung von möglciherweise bereits vorhandenen SIRK1/QSK1 Komplexen führt. Mit Hilfe von modernen mikroskopischen Metoden soll die Biochemie der SIRK1/QSK1-Aktivierung in vivo beobachtet werden.